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固相萃取裝置人體對二類維生素的攝入要求有何不同

時間:2020-04-18     瀏覽:33

人體對二類維生素的攝入要求有何不同?為什么? 固相萃取裝置! ! $ #簡述維生素 %、&、’、(的來源、生理作用及其缺乏癥。 ! ! )#簡述維生素 *族的主要來源、作用及其缺乏癥。 ! ! +#簡述維生素 ,的來源、作用及其缺乏癥。 ! ! -#各維生素之間的協同作用表現在哪里?有什么意義? (嚴 !哲) 第五章 !酶 !!本章教學要求 !! "酶的概念、分子組成、酶的活性中心、酶的結構與功能的關系 !! "變構酶、同工酶、酶原與酶原的激活、酶的共價修飾 !! "酶的命名與分類 !! "酶促反應特點及機制 !! "酶促反應動力學:底物濃度、酶濃度、 "#、溫度、抑制劑對酶促反應速率的影響 !! "酶與醫學 !!酶($%&’($))是活細胞合成的、具有高度催化效率和高度特異性的蛋白質。生物體內每時每刻都在進 行著各種不同的化學反應,這些化學反應幾乎都是由酶催化的。如果沒有酶,生命也就不復存在。早在 *+世紀人們就注意到胃液能消化肉類,唾液能將淀粉變成糖。 *+,-年法國著名科學家巴斯德( ./01) 23)4 5$06)認為發酵是酵母細胞中酵素(7$6($%5))催化作用的



結果。 *+-+年 819:$9( ;<:%$提出 =%&’($一詞, 中文譯作酶。 *+>-年德國科學家 ?0@:%$6兄弟首次成功地用不含細胞的酵母提取液催化發酵,證明發酵 過程并不需要完整的細胞。 *>AB年美國科學家 C3($) D0(%$6首次從刀豆中得到脲酶結晶,并證明脲酶是 蛋白質。以后陸續證實已發現的兩千余種酶都是蛋白質,因此人們認為酶的本質是蛋白質。直到 *>+A年 E:/(3) F$@:在研究四膜蟲 6GHI前體加工過程中,發現在沒有蛋白質存在條件下 6GHI具有自我剪切功 能,即 6GHI具有酶活性。他將這種 GHI命名為核酶(61J/&’($))。*>>,年 ?$6%36K F0$%/0K等發現 LHI 也有連接酶和磷酸酯酶的活性,稱為脫氧核酶(K$/M’61J/&’($))。酶和核酶、脫氧核酶都是生物催化劑。 !!許多先天性遺傳疾病是由于體內某種酶的缺失或酶活性改變造成的。許多藥物也是通過影響酶的活 性及含量發揮其治療作用的。 第一節 !酶的結構與功能 一、酶的分子組成 !!(一)酶的分子組成 !!酶的化學本質是蛋白質,和其他蛋白質一樣可分為兩類:單純酶和結合酶。單純酶()1("9$ $%&’($)是 只由氨基酸組成的單純蛋白質。脲酶、某些蛋白酶、淀粉酶、脂酶及核糖核酸酶等屬于單純酶。結合酶 (@/%N0O35$K $%&’($)由蛋白質部分和非蛋白質部分組成,其中蛋白質部分稱為酶蛋白( 3"/$%&’($


),非蛋 白質部分稱為輔助因子(@[email protected]/6)。輔助因子包括小分子有機化合物和金屬離子。酶蛋白與輔助因子組 合成全酶(:/9/$%&’($),即全酶 P酶蛋白 Q輔助因子。酶蛋白和輔助因子單獨存在時均無催化活性,只有 全酶才具有酶活性。酶蛋白決定其催化反應的特異性,輔助因子決定其反應的類型和性質。酶的輔助因 子可分為輔酶(@/$%&’($)和輔基("6/)5:$51@ O6/0")。輔酶與酶蛋白結合疏松,以非共價鍵相連,可以用透 析或超濾方法除去。輔基則與酶蛋白以共價鍵緊密結合,不能通過透析或超濾將其除去。如脫氫酶輔助 因子尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸( HIL Q,輔酶 !)和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸( HIL2 Q,輔酶 ")與酶 !!第一篇 $生物分子的結構與功能 蛋白結合疏松,稱為輔酶,而黃素腺嘌呤二核苷酸(!"#)與酶蛋白結合緊密為輔基。體內酶種類很多,但 輔助因子種類卻很少,一種輔酶可與許多種酶蛋白結合,如輔酶在反應中作為底物接受質子或基團后離開 一種酶蛋白,而與另一酶蛋白結合并將所攜帶的質子或基團轉移。酶蛋白和輔酶在催化反應完成后可分 離。酶的輔基則相反,不能與酶蛋白分離。 $$一些化學性質穩定的小分子有機化合物是重要的輔助因子,其主要作用是在反應中傳遞電子、質子或 一些化學基團。這類輔助因子多含有鐵卟啉(其結構和功能見生物氧化)、維生素 %等。如維生素 %& 在 生物體內以硫胺素焦磷酸(’(()的形式存在。脫氫酶的輔酶 )"# *含有尼克酰胺(維生素 (()、!"#含有 維生素 %+ 等。其他輔助因子尚有結合 ,-+ 的生物素、結合一碳單位的四氫葉酸(含葉酸)、轉移氨基的磷 酸吡哆醛(含維生素 % )、運載?;妮o酶 "(含泛酸)等(表 /&)。 . 表 ! "#輔助因子的種類及作用 名$ $稱縮$寫$名轉移基團所含維生素 輔酶 ! 0輔酶 " )"# * 0 )"#( * 1 *、電子尼克酰胺 黃素腺嘌呤二核苷酸 !"#氫原子 %+ 焦硫酸硫胺素 ’((醛基 %& 磷酸吡哆醛氨基 % . 輔酶 " ,2"31?;核?生物素 ,-+ 生物素 四氫葉酸 !14一碳單位葉酸 輔酶 %&+ 氫原子、烷基 %&+ $$大多數酶含有金屬離子,如碳酸酐酶及羧基肽酶含有 56+ *(表 /+)。作為輔助因子的金屬離子有 7*、)8 *、9:+ *、,8+ *、56+ *、!;+ *(!;< *)等。按金屬離子與酶分子結合緊密強度不同可將含金屬的酶分 為金屬酶和金屬激活酶。金屬酶(=;>8??2;[email protected]=;)是指金屬離子與酶結合緊密,提取過程中


不易丟失,如羧 基肽酶(56+ *)、谷胱甘肽過氧化物酶(3;+ *)、堿性磷酸酶( 9:+ *)等。金屬酶中金屬離子與酶結合相當牢 固,而且加入游離金屬離子后其活性不會增加。有的金屬離子不與酶直接結合,但為酶活性所必需,這類 酶稱為金屬激活酶(=;>8? 8B>CD8>;E ;[email protected]=;)。如丙酮酸羧化酶可被 96+ *激活,檸檬酸合酶可被 7*激活 等。這種金屬離子在酶的純化過程中常常丟失,必須再加入金屬離子才能恢復活性。金屬離子的功能多 種多樣,它可作為酶活性中心的催化基團傳遞電子而參與催化反應。金屬離子可使底物靠近酶的活性中 心與底物反應基團形成正確空間排列,利于反應發生。金屬離子可與酶、底物形成三元復合物作為連接酶 分子與底物分子之間的橋梁,如丙酮酸激酶催化過程中形成酶 9:+ *底物三元復合物;己糖激酶催化時 形成葡萄糖 9:+ * "’(三元復合物等。金屬離子所具有的正電荷可中和底物的陰離子,減小靜電斥力; 還可起穩定酶分子構象等。有一些酶既含有小分子有機輔助因子又含有金屬離子。如細胞色素氧化酶以 血紅素為輔基,也含有 ,F離子(表 /<)。 表 ! $#一些金屬酶和金屬激活酶類 金#屬#酶#金屬離子 # # # #金屬激活酶金屬離子 碳酸酐酶 56$ %檸檬酸合成酶 7 % 羧基肽酶 56$ %丙酮酸激酶 7 %,9:$ % 過氧化物酶 !;$ %丙酮酸羧


化酶 96$ %,56$ % 過氧化氫酶 !;$ %精氨酸酶 96$ % 己糖激酶 9:$ %磷酸水解酶類 9:$ % 磷酸轉移酶 9:$ %蛋白激酶 9:$ %,96$ % 錳超氧化物歧化酶 96$ %磷脂酶 , ,8$ % 谷胱甘肽過氧化物酶 3;$ %磷脂酶 " $ ,8$ % ##(二)單體酶、寡聚酶、多酶體系 第五章 4酶"! !!酶是蛋白質,也具有一、二、三級,甚至四級結構。只有一條多肽鏈(具有三級結構)組成的酶為稱單 體酶(!"#"!$%&’ $#()!$),例如牛胰核糖核酸酶、溶菌酶、羧肽酶 *等。由多個相同或不同亞基以非共價 鍵相連的酶稱為寡聚酶("+&,"!$%&’ $#()!$)。絕大多數寡聚酶含偶數亞基。寡聚酶多數是可調解酶,在代 謝調控中起重要作用。生物體內存在著許多由幾種不同功能的酶聚合形成的多酶復合物,其催化作用如 同流水線,底物從一個酶依次流向另一個酶,發生連鎖反應。此類酶被稱為多酶體系( !-+.&$#()!$ /)/0 .$!)。如丙酮酸脫氫酶系是由三個酶和五個輔助因子組成的復合體,催化丙酮酸脫氫脫羧反應。一些多 酶體系在進化過程中由于基因融合,使具有多種不同催化功能的酶形成一條多肽鏈,這類酶被稱為多功能 酶(!-+.&1-#’.&"#2+ $#()!$)或串聯酶(.2#3$! $#()!$),如脂肪酸合成酶系,它有兩條多肽鏈構成,每條多肽 鏈含有 "種不同的酶活性。 表 # $!一些酶含有機分子輔酶和金屬離子 酶4名4稱44金屬離子 444有機分子輔基 細胞色素氧化酶

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