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固相萃取裝置由于游離核糖體上合成的蛋白質缺乏信號

時間:2020-04-18     瀏覽:34

細胞內蛋白質的合成過程可認為是一個龐大的分揀系統。固相萃取裝置許多蛋白質攜帶有信號(通常不全是特異 的氨基酸序列),可以確保蛋白靶向轉運("#$%&’( %)#*&%’(*)定位于正確的細胞膜或細胞區域。這些信號是 分揀系統的基本組成成分。 !!當特異蛋白質在與膜結合或游離的多聚核糖體上進行合成的早期,主要的分揀決定就已發生了。目 前所知有兩條分揀支路,分別稱作胞質支路和粗面內質網支路。膜結合核糖體上合成的蛋白質帶有信號 肽(+’*(), "&"%’-&),能夠介導它們連接到內質網膜。由于游離核糖體上合成的蛋白質缺乏信號肽而運送 到胞質。在那里,通過特殊的信號到達線粒


體、細胞核和過氧化酶體,如果缺乏特殊信號,則留在胞質內。 !!(一)胞質支路的分揀 !!游離多聚核糖體合成的蛋白質輸入到不同的細胞器,盡管它們各有特點,但它們也有一些共同的特 征,現將它們總結于表 ./ 0。 表 !" #$胞質支路分揀的共同特征 蛋白質輸入細胞器通常包括三個階段:識別、易位和成熟 蛋白質上的靶序列被細胞質或細胞器表面識別 蛋白質易位是指這些蛋白質通過細胞器膜進入細胞器內部的過程,它是以未折疊的狀態進行,細胞質中的伴侶蛋白幫助 維持這種狀態 蛋白質穿過膜需要能量和膜的另外一面存在分子伴侶 蛋白質和分子伴侶的結合與解離的不斷反復,結果可拉動多肽鏈跨膜 細胞器內的其他蛋白催化蛋白質折疊,這些蛋白通常伴隨協同因子或寡糖組裝成活性單體或寡聚體 !!(二)粗面內質網支路的分揀 !!在膜結合核糖體上合成的蛋白的氨基端含有一段信號肽,通過它合成的蛋白可與內質網的膜結合。 信號肽具以下性質:(.)通常位于氨基端,(1)氨基末端常為蛋氨 (并不總是)約由 .1 203個氨基酸組成; 酸,而近氨基末端處至少含有一個帶正電荷的氨基酸,其中央段含有疏水氨基酸簇;(0)通常信號肽酶的 切割位點位于丙氨酸羧基端,即信號肽的羧基末端多為丙氨酸。例如,人前胰島素原的信號肽序列是: 4567866966566567:9;9555。 !!編碼蛋白的相對應的 <8=5同時編碼其氨基端的信號肽。信號假說認為當 <8=5在多聚核糖體翻 譯的同時,蛋白質就插入到內質網膜,也即所謂的共翻譯插入( >$%#)(+,)%’$(), ’(+&#%’$()。當信號肽從核糖 體大亞基露出來時,它被一個信號識別顆粒( +’*(), #&>$*(’%’$( ")#%’>,&,?89)識別, @A個氨基酸被翻譯后 (其中 /A個氨基酸隱藏在核糖體大亞基的內部, 0A個氨基酸暴露于核糖體外),?89暫時阻斷翻譯的進一 步進行,這個阻斷過程稱之為延伸停止(&,$(*)%’$(


 )##&+%)。?89的阻斷作用一直到 ?89信號肽多核糖 體復合物結合到內質網膜上的 ?89受體(?89 8)時才終止。 ?89引導信號肽到達內質網膜上 ?89 8 的作用可防止蛋白質成熟前的折疊("#&<)%B#& C$,-’(*)和正在合成的蛋白質進入細胞質(圖 ./ .0)。當 ?89與 ?89 8結合時,核糖體也與內質網上的核糖體受體結合。 !!一些膜蛋白組成的轉位子(%#)(+,$>$()形成內質網上的蛋白傳導通道,新合成的蛋白質可能通過這個 通道越過內質網膜。通道似乎只有在信號肽存在時才會開啟,關閉時則保留跨膜的電導。 !!信號肽插入到導電的通道中,而主體蛋白(相對于信號肽來說)的另外一端仍然連接在核糖體上,蛋 白質剩余部分的進一步延伸很可能有助于新合成的蛋白質跨過脂質雙分子層。蛋白質在進入到導電的通 道之前,保持未折疊狀態非常重要,否則就難以通過導電通道。 !!核糖體在合成含有信號肽的蛋白質時,一直與內質網相連;可是,一旦合成過程結束,即被釋放出來, 并分解成兩個亞基。位于內質網內腔側面上的信號肽酶將信號肽降解。但是,信號肽的精確去向尚未闡 第十四章 $蛋白質的生物合成#"! 圖 !" !#$分泌蛋白質轉運進入內質網的過程 明,很可能通過蛋白酶快速降解。 $$定位于內質網膜或內腔的蛋白質隨主要的細胞內運輸路線被運送到高爾基體。在那里,有些蛋白質 通過信號介導的分揀過程被運送到溶酶體、高爾基體膜和其他位置。一般認為定位于細胞膜的蛋白質不 攜帶有特異分揀信號靶向序列。它們以原始狀態到達其目的地。 第四節 $蛋白質生物合成與醫學的關系 $$蛋白質的合成機器能對環境的威脅作出應答反應。如鐵蛋白( %&’’()(*)是一鐵結合蛋白,能阻止細胞 內的 +&, -達到中毒水平。鐵元素刺激鐵蛋白合成的機制是由于它使結合在鐵蛋白 ./01的 23非翻譯區 的胞質蛋白質的釋放。這種蛋白質從 ./01的釋放可激活鐵蛋白 ./01,增加鐵蛋白的合成。這一機制 提供了蛋白質合成的快速調控,以減少 +&, -過量的毒性作用。 一、許多病毒利用宿主蛋白質合成機器 $$病毒可利用宿主的細胞過程進行復制,也包括那些參與蛋白質合成的過程。某些病毒(例如, 4&*56 病毒和大腦心肌炎病毒)的翻譯比宿主有效得多。此外,如呼吸道、腸道病毒和皰疹性口炎病毒等都可大 量復制,對有限的翻譯因子而言,它們的 ./01比宿主細胞 ./01具有更強的競爭優勢;某些病毒還可阻 止 ./01與 "7 8核糖體結合,從而抑制宿主細胞的蛋白質合成。 $$脊髓灰質炎病毒(96:(6;(’<=)和其他微小核糖核酸病毒(9(>6’*?;


(’<=&=)能破壞 &@+ "+復合物的功能 而獲得選擇優勢。這些病毒的 ./01沒有帽子結構,而存在一個內部核糖體入口位點( (*)&’*?: ’(A6=6.?: &*)’B =()&,@/C8)。所以,病毒 ./01與 "7 8核糖體亞基的結合只需 &@+ "D,而無需 &@+ "C。此外,這兩種病 "!!第三篇 0遺傳信息的傳遞 毒還存在一種蛋白酶,可以水解去掉 !"# $%氨基末端的 !"# $&結合位點,使其不能形成 $& ’$%復合 物(!"# $#)。這樣,宿主 ()*+因無法形成 $& ’$%復合物而不能進行翻譯。 !"# $%單獨仍能指導 $, -核糖體亞基結合至病毒 ()*+.的 ")&-處,所以病毒 ()*+的翻譯很有效(參考圖 /$ $)。 二、抗生素對蛋白質生物合成的影響 00抗生素(1234546347.)是一類能殺滅或抑制細菌的藥物,從 8,世紀問世以來,發展非常迅速。雖然抗菌 素的藥效各異,但它們要么干擾、抑制代謝過程,要么破壞基因信息傳遞過程。但它們必須只作用于微生

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