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固相萃取儀它們通常在膜結合多核糖體上進行翻譯

時間:2020-04-18     瀏覽:28

是組氨酸和天冬氨酸。下游外顯肽的第一個氨基酸是半胱氨酸固相萃取儀、絲氨酸或蘇氨酸。剪接是由內含肽自我 催化的,具體機制不詳。 3 3>A化學修飾 3基因組可編碼 :1種氨基酸,但由于蛋白質可發生翻譯后的修飾,使一些氨基酸殘基的 功能基團添加一個化學基團,顯著增加了多肽的氨基酸種類,蛋白質中有 0B1多種修飾性氨基酸。 33組蛋白的精氨酸可進行甲基化和乙?;揎?,從而影響染色質的精細結構并進一步影響基因表達。 膠原中的脯氨酸和賴氨酸可被羥化生成羥脯氨酸和羥賴氨酸。細胞內信號分子的絲氨酸、蘇氨酸或酪氨 酸殘基的磷酸化參與細胞信息轉導。一些蛋白質



的絲氨酸、蘇氨酸及半胱氨酸的脂?;欣谒鼈兌ㄎ?于膜結構。 33(二)糖鏈的添加 33蛋白質添加糖鏈又稱糖基化(C’D*#ED’(+$#)),是一種更為復雜的化學修飾。第四章已介紹糖鏈與多肽 的連接方式為 -連接和 <連接。 33由于大多數糖蛋白為膜結合型或分泌型,它們通常在膜結合多核糖體上進行翻譯。 -連接的糖蛋白 的形成是通過核苷酸結合糖,如 FG, H(’<=*、FG, H(’和 /., <&I=*分步供給糖分子而完成的。催 化這一反應的酶是膜附著糖蛋白糖基轉移酶,它們定位于高爾基體。 <連接的糖蛋白的合成方式與 連 接的糖蛋白不同,連接于多萜醇焦磷酸的寡糖鏈作為一個整體,經寡聚糖蛋白轉移酶催化轉移到內質網 膜腔面接受體蛋白的一個或多個天冬酰胺殘基,形成 <糖苷鍵(圖 02 00)。新合成的糖蛋白鏈進入高 爾基體,在多種酶的催化下對糖鏈進行加工,形成成熟的糖蛋白。 33(三)高級結構的形成 33蛋白質翻譯過程中,核糖體大亞基多肽鏈的出口的長度大約為 01 )%,相當于 >1個伸展的氨基酸的 長度或 @B個殘基所組成的 "螺旋的長度。這個通道的平均寬度為 0AB )%,因此在核糖體內多肽只能形 成 "螺旋。所以只有當蛋白質


全部序列離開核糖體之后才能形成它的三級結構。 33雖然蛋白質的一級結構本身的信息就足以指導蛋白質的正確折疊,但是蛋白質在體外自發折疊需要 數小時,遠長于體內折疊所需要的時間,而且蛋白質在體外發生折疊時,要求體系內蛋白濃度低。細胞是 #"!第三篇 #遺傳信息的傳遞 圖 !" !!# $糖蛋白的合成 一個擁擠的空間,新合成的蛋白質在一個幾乎沒有游離水的環境中,周圍存在高濃度的其他蛋白質、代謝 物、膜性結構、骨架蛋白和其他化合物。在大腸桿菌中,蛋白質和其他大分子的濃度達 %&& ’()*"&& ’()。 由此可以推論:細胞內存在一些輔助蛋白,可以幫助蛋白質的折疊。它們可以加速折疊過程并指導其按特 有的途徑進行正確的折疊。這些輔助性蛋白質主要是分子伴侶蛋白(+,-./0-12 /314.2,5.)和一些酶類。 ##細胞內分子伴侶主要是創建一個隔離的微環境,封閉待折疊蛋白暴露的疏水區段,并提供折疊所需的 其他條件(如相關的能量供應等),使蛋白質可互不干擾地折疊。實際上,可將需折疊的蛋白看作是分子 伴侶的底物。 ##細胞內的分子伴侶可分為下列兩大類。熱休克蛋白 6&(3.17 83,/9 42,7.:5,;846&)家族和熱休克蛋白 <&(;84<&)家族。在大腸桿菌中, ;846&是由基因 !"# $編碼的,故又稱 =51 >。;846&參與蛋白質的折 疊并具有較弱的 [email protected][email protected])活性。 ;846&可在蛋白質合成進行過程中的多肽鏈結合,保護其疏水表 面不至于暴露于溶液中。保證在多肽鏈合成完畢前不發生凝集。許多蛋白質在分子伴侶( /314.2,5.) ;846&存在時不能完成其折疊過程,還要進一步借助于轉移到 ;84<&家族來完成其三級結構的折疊過程。 ##許多 ;84<&分子伴侶并非是熱誘導的,故被命名為分子伴素( /314.2,5:5)。它在大腸桿菌中的主要 形式為分子伴素 B2,C)和 B2,CD。B2,C)是由 !"個相同亞基組成。每 6個亞基組成的一個環,兩個環堆 第十四章 -蛋白質的生物合成#"! 疊在一起組成一個長筒形的四級結構,每個環的中央有一個空腔,每個空腔能結合 !個蛋白質底物。每個 亞基都含有一個 "#$或 "%$的結合位點。 &’()*是由 +個亞基組成的圓頂狀的蛋白質,每個亞基有一個 與 &’(),功能密切相關的環狀區域,它從圓頂部突出,可將 &’()*錨定在 &’(),上,形成 &’(), &’()* 復合物。


 --多肽鏈三維結構的形成是通過 &’(), &’()*的循環過程完成的(圖 !. !/)。!未折疊蛋白進入 未結合 &’()*的 &’(),的空腔; " +個 "#$與 +個不與 &’()*結合的 &’(),結合; # "#$水解,使 !.個 "%$、+個無機磷酸和 &’()*釋放; $ +個 "#$和 !個 &’()*與空腔內已有未折疊蛋白的 &’(),結合; % "#$水解成 "%$和 $0。"%$仍留在 &’(),上, $0釋放。同時另 +個 "#$與無折疊蛋白的 &’(),結合; & 蛋白質在密閉的 &’(),內折疊,此時 &’(),的頂部結構域進行大幅度的轉動和向上移動,導致空腔擴大 并使表面從疏水轉變成親水,有利于蛋白質折疊; ’折疊過程大約進行 !1 2,如蛋白質已折疊成天然蛋白 質則釋放; (如未完成折疊,它們可再進入新一輪循環。 圖 !. !/-&’(),(324 51)折疊蛋白質的過程 --許多多肽鏈形成三級結構后,還需要進一步聚合形成四級結構,以及輔助因子的連接。如輔基或輔酶 的結合,上述的糖基化等。到目前為止,對蛋白質高級結構的形成、結構與功能的關系以及功能的調節仍 有許多未知領域,隨著后基因時代的到來,相信這些問題將會逐步地闡明。

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