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固相萃取儀這些基團使氨基酸在酸性環境下與

時間:2020-04-18     瀏覽:58

氨基酸的兩性解離與等電點 ""氨基酸除含堿性的 固相萃取儀!氨基和酸性的 !羧基外,堿性氨基酸和酸性氨基酸的 >基團還分別含有可解 離的氨基(或亞氨基)和羧基。這些基團使氨基酸在酸性環境下與 #&結合,帶正電荷;在堿性條件下失去 質子而帶負電荷。所以,氨基酸是兩性電解質,具有酸、堿兩性解離的特征。在一定的 6#環境下,氨基酸 解離成陰、陽離子的程度相同,所帶的正、負電荷相等,呈電中性。此時溶液的 6#稱為該氨基酸的等電點 (?5B+1+C,/?C 6B?2,,6D)。 !’’# $ $$ #( %% %%!% %%# $ $$ !#$ 6!@ E (F $G" " " " / 0 1 11 " " " " " " 6!( E HF IH !’’# !’’ !’’ !#$ %% %% & $



 $$ $ $$ % %% #& ’# & # ’) )) )(& !#$ %% %% & $ $$ $ $$ % %% #& ’# & # ’) )) )(& !#( %% %% $ $$ $ $$ % %% #" !#$ !#$ !#$ 陽離子 兼性離子 陰離子 !# ( $ $$ !# ( $ $$ !# ( $ $$ !# ( $ $$ & %#$ !# ( $ $$ !# ( $ $$ !# ( $ $$ %# $ $$& !& &&% $ $$ %# ( # ( !#($$"" "%# &"#%"" "!第一篇!生物分子的結構與功能 !!氨基酸的 "#取決于它的 !羧基、!氨基和 $基團的可解離基團的解離常數(見表 %&)。其計算 公式為 "# ’& ( (!羧基) ) (!]其 "#為兼性 %["!&"!% 氨基)。對于側鏈中含有可解離基團的氨基酸, 離子兩邊 "!(解離常數的負對數)的平均值。 表 ! "#氨基酸的解離常數與等電點 (!羧基) (!氨基) ($基團) 氨!基!酸 "!&"!%"!$"# 甘氨酸(*+,-./0,1+,,1) %234 5267 8259 丙氨酸(:+:/./0,;+:,;) %234 5265 627% 纈氨酸(<:+./0,=:+,=) %23% 526% 8259 亮氨酸(+0>-./0,?0>,?) %236 5267 825@ 異亮氨酸(.AB+0>-./0,#+0,#) %236 526@ 627% 苯丙氨酸("C0/,+:+:/./0,DC0,E) &2@3 52&3 824@ 脯氨酸("FB+./0,DFB,D) &255 &7256 624@ 半胱氨酸(-,AG0./0,H,A,H) &256 @2&@ &72%@ 8279 絲氨酸(A0F./0,I0F,I) %2%& 52&8 &3267 826@ 色氨酸(GF,"GB"C:/,JF",K) %23@ 5235 82@5 酪氨酸(G,FBA./0,J,F,L) %2%7 52&& &7279 8266 蛋氨酸(M0GC.B/./0,M0G,M) %2%@ 52%& 8298 蘇氨酸(GCF0B/./0,JCF,J) %2&& 526% &3267 82@9 谷氨酰胺(*+>G:N./0,1+/,O) %2&9 52&3 8268 天冬酰胺(:A":F:*./0A,;A/,P) %27% @2@7 824& 谷氨酸(*+>G:N.-:-.Q,1+>,R) %2&5 5269 42%8 32%% 天冬氨酸(:A":FG.-:-.Q,;A",S) &2@@ 5267 3268 %299 賴氨酸(+,A./0,?,A,T) %2&@ @258 &7283 5294 精氨酸(:F*././0,;F*,$) %2&9 5274 &%24@ &7296 組氨酸(C.AG.Q./0,U.A,U) &2@% 52&9 6277 9285 ! !%2氨基酸的紫外吸收和呈色反應 !!酪氨酸和色氨酸分子中含有共軛雙鍵,在紫外光%@7 /N 波長處有最大吸收峰(圖 %3)。此特性可用于蛋白質的定 量分析。茚三酮(/./C,QF./)水合物遇熱被還原,可與氨基酸 在加熱時釋放的氨結合,生成藍紫色化合物。此化合物在 897 /N波長處有最大吸收峰,其峰值與氨的生成量成正比, 也可用于氨基酸的定量分析。 二、氨基酸在蛋白質分子中的連接方式 !!蛋白質分子中氨基酸之間以肽鍵( "0"G.Q0 VB/Q)相連 接,肽鍵是一個氨基酸的 !羧基和另一氨基酸的 !氨基 W & && 脫水連接形成的酰胺鍵( H% %% % %% P $ $$ % %% )。 圖 % 3!芳香族氨基酸的紫外吸收光譜 U$& $% $& $% H $ $$ U% P% %% % %% HWWU ) HU% P% %% $ $$ % %% HWWU U%% %%% ! W HU% P% %% $ $$ % %% % %% %


 %% HW PU H $ $$ % %% HWWU 氨基酸以肽鍵相連接形成的化合物稱為肽("0"G.Q0)。肽中的氨基酸單位稱為氨基酸殘基( :N./B :-.Q F0AX 第二章 3蛋3白3質"! !"#$)。由 %個氨基酸殘基組成的肽稱為二肽( "!&$&’!"$);由 (個氨基酸殘基組成的肽稱為三肽( ’)!&$&* ’!"$),以此類推。不足 +,個氨基酸殘基組成的肽稱為多肽(&-./&$&’!"$),0,個以下氨基酸殘基組成的肽 又常被稱為寡肽(-.!1-&$&’!"$)。大多數蛋白質的氨基酸殘基數在 +, 2 %,,,之間。 33一條多肽鏈常含有 %個游離的末端,一端是未參與形成肽鍵的 !氨基,稱為氨基(末)端或 4(末) 端;另一端是未參與形成肽鍵的 !羧基,稱為羧基(末)端或 5(末)端。多肽鏈的序號從 4端計算。書寫 肽鏈時,人們習慣上將 4端寫于左側,用 6%4—或 6—表示; 5端寫于右側,用— 5776或— 76表示,有時 不對末端加以標記,只憑序號或從左到右的排列來指示多肽鏈的走行方向。 33多肽的命名原則是,除 5端的氨基酸殘基外,所有氨基酸殘基均按?;?,并從 4端依次列出,最 后加上 5端氨基酸殘基的名稱。例如,五肽 8—9—9—:—;的名稱是酪氨酰甘氨酰甘氨酰苯丙氨酰蛋 氨酸。多肽鏈中以肽鍵連接形成的長鏈稱為主鏈,氨基酸殘基的 <基團稱為側鏈。 3 3%,種氨基酸在各種蛋白質中出現的概率不盡相同,其平均相對分子質量為 00,,可用此數據來估算蛋 白質的相對分子質量或蛋白質中氨基酸殘基的數目。 三、生物活性肽 33人體內有一些生理活性物質是由幾個至幾十個氨基酸殘基組成的肽,統稱為生物活性肽。 "谷胱甘 肽(" 1.#’=’>!-?$)是由 (個氨基酸殘基組成的三肽,特殊之處是谷氨酸以其 "羧基與半胱氨酸的 !氨 基形成肽鍵。谷胱甘肽是很強的還原劑,半胱氨酸殘基上的活性巰基(—@6)可以保護蛋白質的— @6基 不被氧化。谷胱甘肽常簡寫成 9—@6,以突出其活性巰基。其氧化型則寫為 9—@—@—9。 谷胱甘肽結構式 33傳遞神經沖動的一些肽類稱為神經肽( ?$#)-&$&’!"$)。例如,腦啡肽(五肽)、強啡肽(十七肽)、孤啡 肽(十七)、#內啡肽(三十一肽)等。它們與中樞神經系統的痛覺抑制有關。此外,體內許多激素屬寡肽 或多肽類激素。例如,下丘腦分泌的促生長激素釋放抑制激素(十四肽)、黃體生成素釋放激素(十肽)、促 甲狀腺素釋放激素(三肽);神經垂體分泌的催產素(八肽)和抗利尿激素(又稱加壓素)(八肽)。腺垂體 分泌的促腎上腺皮質激素(=")$?-A-)’!A-’)-&!A >-)B-?$,C586)和胰島 !細胞分泌的胰高血糖素(

 1.#A=* 1-?)則是分別由 (D個氨基酸殘基和 %D個氨基酸殘基組成的多肽類激素(見表 %%)。 表 ! !"一些生物活性肽的結構與功能 名3稱分3子3結3構生3理3功3能 促甲狀腺素釋放因子焦谷組脯 — 46% 來自下丘腦,促進腺垂體分泌促甲 狀腺素 蛋氨酸腦啡肽 6—酪甘甘苯丙蛋 — 76腦中抑制痛覺的阿片樣肽 血管緊張素 !(牛) 6—天精纈酪異組脯苯丙 — 76 升高血壓,刺激腎上腺皮質分泌醛 固酮 "!第一篇!生物分子的結構與功能 名!稱分!子!結!構生!理!功!能 抗利尿激素(加壓素) "—半酪苯丙谷胺天胺半脯 $ $$ %%%%%%%%%%%%% $ $$ # # ! ! ! ! ! ! ! ! ! ! ! ! !精甘 —$"% 神經垂體分泌,促進腎保留水 血漿緩激肽(牛) "—精脯脯甘苯丙絲脯苯丙精—&"血管舒張肽 ’物質 "—精脯賴脯谷胺苯丙甘亮蛋—$"%神經遞質 胰高血糖素(牛) "—組絲谷胺甘蘇苯丙蘇絲天酪絲賴 酪亮天絲精精丙谷胺天苯丙纈谷胺色 亮蛋天胺蘇—&" 胰島 !細胞分泌的激素,具有升高 血糖的作用 續表 第二節!蛋白質的分子結構 一、蛋白質的一級結構 !!(一)蛋白質一級結構的概念 !!每種蛋白質的多肽鏈都有其各自特定的氨基酸組成和排列順序。蛋白質的一級結構( ()*+,)-./)012 /0)3)是指蛋白質分子中多肽鏈的氨基酸排列順序,一級結構的化學鍵是肽鍵。蛋白質的一級結構是蛋白 質的基本結構,是其空間結構和特異生物功能的物質基礎。 !!圖 %4列出人胰島素的一級結構。人胰島素是由 5和 6二條多肽鏈組成,其中 5鏈和 6鏈分別含

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