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固相萃取裝置配體的結合促進后續配體的結合

時間:2020-04-18     瀏覽:28

放氧,供肌肉收縮的能量需要。 !!(二)血紅蛋白空固相萃取裝置間結構與功能的關系 !!血紅蛋白(FG)+,-+./0,=.)具有由 ’個亞基組成的四級結構(圖 # $()。成人 =.主要是 =.6$ ,由 # 個 !亞基(含 $’$個氨基酸殘基)和 #個 "亞基(含 $’A個氨基酸殘基)組成,即 !# " # 。每個亞基含 $個 血紅素分子。=.中 ’個亞基的三級結構與 1.的三級結構相似,"亞基也具有 4個 !螺旋,血紅素也是 "!第一篇 #生物分子的結構與功能 圖 ! !"#血紅蛋白和肌紅蛋白的氧解離曲線 位于 $和 %螺旋之間的疏水口袋中。 !亞基的三級結構中只含 &個 !螺旋。 ’(各亞基之間和 "亞基內 部共以 )個鹽鍵相連接(圖 ! !!),疏水基團位于分子內部,親水基團居于分子表面,形成親水的球狀蛋 白質。 圖 ! !!#脫氧血紅蛋白亞基內和亞基間的鹽鍵 # # ’(的氧飽和曲線與 *(不同,是 +形曲線(圖 ! !")。由此曲線可見, ’(在氧分壓低時很難結合 氧,隨著氧分壓的升高,結合氧的能力急劇上升。實驗證明, ’(對其先后結合 ,個氧分子的結合常數各不 相同,結合第 "個氧的結合常數最?。?!-. /0 /!,),結合第 ,個氧的結合常數最大( !-.&0,)。這說明, ’(與第 "個氧分子結合后,促進第 !和第 1個亞基對氧的結合,第 ,個亞基最容易與氧結合。第 "個亞 基與配體的結合,通過亞基構象的改變影響其他亞基對配體的結合能力,這一現象稱為協同效應( 2334567 89:;:9<)。如果配體的結合促進后續配體的結合,則稱此現象為正協同效應(43=:9:;5


 23345689:;:9<);反之,稱 為負協同效應(>5?89:;5 23345689:;:9<)。氧和 ’(第 "個亞基的結合對后續氧與其他亞基的結合具有促進 作用,即氧對 ’(的結合具有正協同效應。 ##氧的結合使 ’(的三級結構和四級結構發生有利于與氧進一步結合的構象改變。脫氧 ’(的特點是 ,個亞基以鹽鍵和氫鍵相連接,形成 @0, >ABC0C >ABC0/ >A的緊密的結構,此構象形式稱為緊張態 第二章 #蛋#白#質"! 圖 ! !"#血紅蛋白與氧結合示意圖 ( $%&’% ’$($%,)態);鐵原子偏離卟啉平面約 *+*, &-,指向 !螺旋 ./組氨酸側; 0個亞基的排布是 !12 " 1 和 !!2 " ! 呈雙重對稱排布。緊張態 34對氧的親和力低。當第 1個氧分子與 34第 1個亞基結合時,鐵原子 與氧形成第 ,個配位鍵,這樣鐵原子的自旋速率加快,鐵原子的半徑縮小并落入卟啉環內。鐵原子的移位 使 ./組氨酸向卟啉平面移動,同時帶動 !螺旋 .做相應的移動(圖 ! !")。.螺旋的這一微小移動首 先引起 !!亞基間鹽鍵的斷裂,使亞基間的結合松弛,引起 34四級結構的改變。這些改變增高了其他 亞基對氧的結合能力。隨著氧的結合,最后使整個 34變成松弛態( 5%6(7%8 ’$($%,9態)。9態的特點是鐵 原子落入卟啉環中,這種牽動作用使 34亞基的三 級結構發生改變;亞基間的鹽鍵斷裂,亞基間的結 合疏松, !12 " 1 和 !! " ! 之間移位 1:;(見圖 ! !0);松弛態的 34亞基對氧的親和力高,容易與氧 結合??梢?, 34第 1個亞基通過結合氧,由 )態 向 9態轉變,同時影響其相鄰的亞基也向容易結 合氧的 9態轉變。最后,所有亞基均轉變成 9態。 氧分子與 34的一個亞基結合,引起亞基構象改變 的這一現象稱為變構效應((66<’$%5=> %??%>$)。引起 34發生變構的氧分子稱為變構效應劑; 34則稱 為變構蛋白。變構效應廣泛存在于生物體內,酶 的變構效應對于調控物質代謝具有重要意義。 三、朊病毒與蛋白質構象病 ##朊病毒蛋白(@5=<& 5%6($=A% @5<$%=&,B5B)是正常存在于人體神經元、神經膠質細胞等多種細胞細胞膜上 的糖蛋白,相對分子質量為 "" *** C": ***,其基因位于 !*號染色體。 B5B的三維結構主要是 !螺旋。此 蛋白對蛋白水解酶非常敏感,容易被蛋白水解酶破壞。細胞朊病毒蛋白( B5B>)具有多方面的功能,包括 圖 ! !0#血紅蛋白的 )態與 9態 "!第一篇 $生物分子的結構與功能 攝取銅、抗氧化應激、細胞黏附、分化、信號轉導和中樞神經系統的存

活等。新近的研究證明, !"!#的正常 功能依賴于它結合銅的能力。 !"!#是一種抗氧化劑,一旦與銅結合,它便具有超氧歧化酶的活性。 $ $ %&’(年英國首先發現瘋牛?。?*+ #,-+./0*/0),即牛腦海綿樣病,病牛的腦被破壞成海綿樣,出現許 多小孔。實際上人類也有類似的疾病。研究發現,致病的顆粒中沒有核酸,而是一種蛋白質?,F在已知, 朊病毒蛋白有 1型:一是正常朊病毒蛋白,即 !"!#,分子中含有約 234的 !螺旋,幾無 "折疊;另一種是異 常 !"!#,即 !"!5#[異常(癢癥, /#"*6.0)朊病毒蛋白],其分子中含約 734 !螺旋和 284 "折疊,此蛋白不 易被蛋白酶水解。 !"!5#便是瘋牛病的病原體??梢?,瘋牛病是由于正常 !"!#的空間構象由 !螺旋變成 "片層結構(圖 1 18)所致。因此,這類疾病又稱

蛋白質構象病。一旦食入含朊病毒的牛肉,朊病毒便進 入大腦。朊病毒本身不能復制,但它卻可以攻擊大腦的正常朊病毒蛋白,使其發生構象改變,并與其結合, 成為致病的朊病毒二聚體。此二聚體再攻擊正常的朊病毒蛋白,形成朊病毒四聚體。這樣周而復始,腦組 織中的朊病毒不斷積蓄,使腦組織發生退行性變。這說明,蛋白質的空間構象對蛋白質的功能是極端重 要的。 圖 1 18$正常朊病毒蛋白和朊病毒空間結構的差異 第四節 $蛋白質的理化性質及其提取、純化原理 一、蛋白質的理化性質 $ $ $(一)蛋白質的兩性解離 $蛋白質是兩性電解質。蛋白質分子中含有許多可解離的基團,在一定的 69條件下,可以解離成陽離 子的基團除 :端的游離氨基外,還有賴氨酸殘基的 #氨基、精氨酸殘基的胍基和組氨酸殘基的咪唑基; 可以解離成陰離子的基團除 ;端的游離羧基外,還有天冬氨酸殘基的 "羧基和谷氨酸殘基的 $羧基。 在一定 69條件下,蛋白質所帶的正、負電荷相等,凈電荷為零,此時蛋白質成為兼性離子,溶液的 69稱為 該蛋白質的等電點(6<)。溶液的 69高于蛋白質的等電點時,蛋白質帶負電荷;反之,蛋白質帶正電荷。 人體內多數蛋白質由于其

 6<(約為 8= 3)低于體液的 69(>= 2)而帶負電荷。少數蛋白質含堿性氨基酸殘基 較多,其 6<較高,在人體體液中帶正電,稱為堿性蛋白質,如魚精蛋白、組蛋白等。反之,含酸性氨基酸殘 基多的蛋白質稱為酸性蛋白質,如胃蛋白酶、絲蛋白等。 第二章(蛋(白(質"! "##$ "## "## & #$ & #$ !! &$ & 3! ’) )))(3’) )))(3 &$ & %$& %$’ & %$ ’ 蛋白質陽離子 蛋白質兼性離子 蛋白質陰離子 ( )$*)+ ( )$,)+ ( )$.)+ (((二)蛋白質的膠體性質 ((蛋白質是高相對分子質量的有機化合物,其相對分子質量多在 /萬以上,甚至高達數百萬乃至數千 萬,其分子直徑為 / 01 2/33 01,屬膠體顆粒。所以,蛋白質溶液是膠體溶液,具有膠體溶液的性質。蛋 白質是親水膠體。球狀蛋白質分子的親水基團位于分子的表面,與水結合。每克蛋白質結合的水可高達 34’2345 6,形成包繞分子表面的水化膜( 789:;<=>0 [email protected])。蛋白質分子之間相同電荷的相斥作用和水化 膜的相互隔離作用是維持蛋白質膠粒在水中穩定性的兩大因素。 (((三)蛋白質的變性與沉淀

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