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固相萃取儀氨基酸殘基周圍的氨基酸序列基本相同

時間:2020-04-18     瀏覽:28

絲氨酸蛋白酶的一級結構和功能的關系 ,絲氨酸蛋白酶固相萃取儀(;42<=4 >2?@47;4)是一個大家族,包括胰 凝乳蛋白酶、胰蛋白酶、彈性蛋白酶、緩激肽、尿激酶、凝血酶、凝血因子 A7和纖維蛋白溶酶等。雖然這些 蛋白酶的相對分子質量和氨基酸序列不盡相同,但它們活性中心的必需基團均為絲氨酸($#B)、組氨酸 (BC)和天冬氨酸($%()。而且這三個氨基酸殘基周圍的氨基酸序列基本相同(表 (C)。絲氨酸殘基 ($#B)是這些蛋白酶的催化基團,它們都具有催化蛋白質水


解的共同機制。故將它們統稱為絲氨酸蛋白 水解酶。 A射線衍射研究表明,它們具有相似的三級結構,都包含 (個由 !片層組成的桶狀結構域,只是 圍繞其外周的無規卷曲有所不同,賦予不同的絲氨酸蛋白酶獨特的結合底物和鍵專一性。 表 ! $#絲氨酸蛋白酶催化基團絲氨酸周圍的固定氨基酸序列 蛋白酶催化基團絲氨酸殘基周圍的固定氨基酸序列 胰凝乳蛋白酶 ! + ! 9 — ! 3 9 8 — 3 3 + D 9 E 3($#B) 9 9 F G 8 胰蛋白酶 + ! 9 H — G I 9 9 J — E 3 + K 9 E 3($#B) 9 9 F 8 8 胰彈性蛋白酶 + ! 9 — 9 * 9 8 L — 3 9 + K 9 E 3($#B) 9 9 F G M 凝血酶 + ! 9 H J F 9 I 9 J L 9 E ! + I 9 E

 3($#B) 9 9 F N 8 凝血因子 A7 + ! 9 H — E 0 K F I — E ! + K 9 E 3($#B) 9 9 F M 8 纖維蛋白溶酶 + ! 9 M — G ! 9 9 0 — E 3 + K 9 E 3($#B) 9 9 F G 8 血漿緩激肽 + ! 9 H — G F 9 9 J — E 0 + D 9 E 3($#B) 9 9 F G 5 ,,(’)鐮刀細胞血紅蛋白 ,蛋白質一級結構中某個起關鍵作用的氨基酸的差異可能引起蛋白質的空間 結構與功能的嚴重變化,給機體帶來嚴重的危害。鐮刀形紅細胞性貧血(;)。 1.折疊成 ’?( 0)@&?( 0)@#?( 0)的球形分子。疏水基團位于分子內部,親水基團暴露于分子的表面。 圖 # #>!肌紅蛋白的三級結構 !!血紅素是 1.的輔基,位于 !螺旋 :和 ;之間的疏水口袋


中。血紅素是 ’個吡咯環通過 ’個—8 & && 基相連形成的平板狀鐵卟啉化合物,#價鐵離子居于卟啉環的中央。鐵離子有 A個配位鍵,其中 ’個配位 鍵與 ’個吡咯環的 5原子相連接,$個與 ;4(!螺旋 ;中第 4個殘基)組氨酸(%&)相結合,氧分子則與第 A 個配位鍵相結合,并與 :2組氨酸(A’)相接近。 ! ! 1.的主要功能是與氧相結合,貯存氧以備肌肉運動時需要。從 1.的氧飽和曲線(圖 # #$)可知, 肌肉組織中靜脈血氧分壓( !B# )為 (? && CDE(’> ))=,)時,1.可被氧所飽和,即使靜脈血 !B# 在 #? A2 CDE(#> ))=,)時,1.仍能貯存氧于其中。肌肉運動使肌肉中靜脈血

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